Название фермент произошло от латинского слова "fermentum" -закваска. Синонимом этого слова является энзим от греческого слова "еп zyme" - в дрожжах. Характерно, что оба корня связаны с дрожжевым брожением, которое невозможно без участия биологических субстанций, которые играют ключевую роль в бродильных процессах, представляющих собой химические реакции, связанные с перевариванием и расщеплением сахаров.

Первым термин "фермент" предложил голландский естествоиспытатель Ван-Гельмонт, обозначивший им неизвестный агент, способствующий спиртовому брожению. Луи Пастер, наблюдая процессы брожения, считал, что ферменты являются компонентами живых клеток. В 1871 году немецкий химик Бюхнер подтвердил возможность работы ферментов вне живых клеток, а другой немецкий ученый Кюне в 1878 году предложил обозначать внеклеточные ферменты термином "энзим ".

В 1920-х годах XX века после подтверждения белковой природы ферментов были получены их кристаллические формы: уреаза (1926) - фермент, расщепляющий мочевину, и фермент желудка пепсин (1930).

По своей природе ферменты являются биологическими катализаторами (ускорителями) химических (биохимических) реакций, которые протекают не только в живых системах - внутри клеток. Часть ферментов находится на поверхности плазматической мембраны клетки, другие ферменты могут секретироваться за пределы клетки или попадают туда при гибели и разрушении клеток.

Химические реакции могут протекать и без участия ферментов, но часто для этого требуются определенные условия: высокая температура или давление, присутствие в среде некоторых металлов, например, железа, цинка, меди, платины, которые также могут выступать в качестве катализаторов -ускорителей химических реакций. Скорость химических реакций без участия катализаторов ничтожно мала.

Ферменты не только снимают большинство этих ограничений, но и существенно увеличивают скорость химических реакций. Другое важное свойство ферментов заключается в том, что они упорядочивают и регулируют течение биохимических реакций в живой клетке или за ее пределами - в кровеносной системе и тканях организма. Последнее становится возможным благодаря тому, что на ферменты можно оказывать влияние (активно или пассивно), регулируя их работу.

В живой природе известно более 4 ООО различного рода ферментов, которые можно разделить на 6 основных групп. Подавляющее большинство ферментов (более 90%) являются гидролазами (разрушителями различных молекул), раскалывающими их пополам или отщепляющими от них мелкие фрагменты. Но есть ферменты, которые восстанавливают разрушенное или собирают разные молекулы или атомы вместе. Эти ферменты называются синтетазы .

Другие ферменты могут перемещать (транспортировать) фрагменты от одних молекул к другим. Их называют трансферазы .

Окислительно-восстановительные реакции в клетке поддерживают ферменты-оксиредуктазы .

Изомеразы способны изменить пространственную конфигурацию или геометрию молекул, а лиазы способны формировать в молекуле двойную связь.

Многие ферменты могут работать в обоих направлениях, в зависимости от обстоятельств, расщепляя биомолекулу на фрагменты или вновь соединяя вместе продукты распада.

Например, известный фермент алкогольдегидрогеназа обладает способностью не только расщеплять этиловый спирт на ацетальдегид и воду, но и превращать ацетальдегид в этиловый спирт, инактивируя избыток ацетальдегида, который образуется в организме в результате других биохимических реакций и является крайне токсичным.

Все ферменты являются белками - линейными полимерами, собранными из аминокислот. В состав многих ферментов также могут входить простые или разветвленные цепочки различных моносахаров. Полимерная белковая или гликопротеиновая цепочка обычно закручена и образует сложную трехмерную конфигурацию, которая устойчива в небольшом диапазоне температур, при которых существуют живые клетки.

Все ферменты имеют разную длину полимерной цепочки, и, стало быть, разную молекулярную массу. Чем больше молекулярная масса фермента, тем продолжительнее и сложнее его биосинтез, тем больше вероятность в возникновении различного рода нарушений в его структуре при биосинтезе, тем меньшей устойчивостью он обладает в работе.

Среди кишечных ферментов, таких, как сахараза, малътаза, лактаза, щелочная фосфатаза, дипептидаза, самым крупным ферментом является лактаза, которая расщепляет молочный сахар - лактозу.

Этот фермент и страдает в первую очередь при различных воспалительных или деструктивных поражениях тонкой кишки, вызывая лактазную недостаточность, которая приводит к непереносимости молока.

Все биохимические реакции с участием ферментов происходят в водной среде, в которой, как в коконе, находится наш организм . Часть ферментов входит в состав плазматической мембраны клеток, другие находятся и работают внутри клеток, третьи секретируются клетками и выходят в межклеточное пространство органов и тканей, попадают в кровеносную и лимфатическую систему или в просвет желудка, тонкой и толстой кишки , работая за пределами клеток.

Для работы большинства ферментов необходимы так называемые кофакторы или коферменты , которые входят в состав активного центра фермента и обеспечивают его работу. К числу коферментов относятся почти все витамины, а также некоторые другие органические молекулы, например, известный "коэнзим Q10 ", который является важнейшим коферментом .

В состав активных центров ферментов могут входить некоторые микроэлементы (медь, железо, цинк, никель, селен, кобальт, марганец и др.). Важную роль в процессах биологического катализа играют металлы с переменной валентностью (медь, железо, хром и др.), которые обладают способностью быстро отдавать или забирать электрон. Поэтому, например, железо входит в состав важных окислительных ферментов - каталазы, пероксидазы, цитохромов.

Участие различных микроэлементов в качестве катализаторов химических реакций, строго специфично и основано на определенных и неповторимых химических свойствах каждого из них.

Например, цинк способен не только разрывать химические связи между атомами углерода и азота, но и соединить между собой эти атомы, благодаря чему из аминокислот образуются белковые молекулы. В то же время цинк способен соединять между собой атомы кислорода и азота, а также атомы серы.

Медь обладает способностью разрывать или образовывать связи между атомами углерода и серы.

Однако только кобальт способен разрушить и образовать химическую связь между атомами углерода.

Молибден в живой природе входит в состав азотфиксирующих ферментов и способен переводить в связанное состояние атмосферный азот, который является достаточно инертным веществом и в таком виде с большим трудом вступает в биохимические реакции. В организме человека молибден также участвует в окислении альдегидов.

Коферменты разрушаются при разрушении ферментов.

Поэтому для успешной работы ферментов необходимо постоянное и непрерывное поступление в организм витаминов и минералов в составе пищи.

Только в этом случае ферменты и ферментные системы организма будут работать нормально.

Следует подчеркнуть, что ферменты - это продукты одноразового действия и работают они очень короткий промежуток времени - от нескольких минут до нескольких часов, иногда они могут сохранять активность в течение нескольких суток, после чего инактивируются или разрушаются и теряют свою активность. Поэтому в организме происходит непрерывное обновление и наработка новых порций ферментов. Поэтому работа ферментов зависит не только от них самих, но и от того, как быстро и в каком количестве они будут выработаны - то есть будет зависеть от состояния белоксинтезирующих систем клетки.

А, поскольку все ферменты являются белками, то для их биосинтеза требуется постоянный приток определенных аминокислот. Дефицит белка в питании и нехватка незаменимых аминокислот всегда будет отражаться на работе ферментов. Поэтому в составе нашего правильного питания, должно быть достаточное количество сбалансированного по аминокислотному составу белка.

В организме человека насчитывают около 3 ООО различных ферментов, структура которых закодирована в нашем геноме. Для того чтобы синтезировать какой-либо фермент необходимо считать информацию с генетической матрицы ДНК (этот процесс называется транскриптцией) и перенести эту информацию на информационную РНК. С ее помощью в клетке с участием особых субклеточных структур - рибосом может быть начат биосинтез белка-фермента. По окончанию биосинтеза фермента, как правило, образуется неактивный профермент, часто лишенный и кофермента. В процессе транспорта профермента в клетке, в состав клеточной мембраны или за пределы клетки происходит достройка (встраивание углеводной составляющей) и активация фермента. Только после этого получается активный фермент, который может начать работать.

Работа любого фермента складывается из простой последовательности операций. Она начинается со связывания фермента с веществом, которое он должен преобразовать. Это вещество называется субстратом. Все ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам. Некоторые из ферментов катализируют превращение единственного субстрата.

Например, лактаза может расщеплять только один молочный сахар (лактозу), но не способна расщеплять сахарозу или мальтозу.

Другие ферменты как, например, папаин обладают более широкой субстратной специфичность и могут расщеплять разные связи в молекулах разных белков.

Кода субстрат связывается с активным центром фермента, происходит его химическое преобразование, в результате которого образуется продукт реакции (или метаболит). В процессе работы фермента на него могут оказывать влияние активаторы или ингибиторы. Первые ускоряют его работу, а последние - тормозят.

Избыток продукта ферментативной реакции также может остановить работу фермента или повернуть его работу вспять. Фермент может закончить свое существование после того, как подвергнется атаке со стороны протеолитических ферментов, которые могут вызвать его инактивацию или полное разрушение (переваривание до аминокислот )

Основной функциональной характеристикой фермента является активность - скорость, с которой он работает, разрушая, трансформируя или синтезируя те или иные вещества. Активность ферментов зависит от очень многих внешних факторов: температуры, кислотности среды (рН), количества субстратов реакции или ее продуктов.

При понижении температуры и приближении ее к 0° С скорость химических реакций уменьшается и останавливается при замерзании воды.

При повышении температуры скорость химических реакций сначала увеличивается, но затем начинает уменьшаться, поскольку при высоких температурах (50-100° С) происходит денатурация (разрушение) белковых молекул фермента.

Все ферменты работают с разной скоростью. Например, фермент лизоцим осуществляет 30 операций в минуту, а мембранный фермент карбоангидраза - 36 миллионов операций в минуту!

Скорость работы фермента величина переменная. При изучении работы различных ферментов мы сталкиваемся с очень большим разбросом параметров, которые отражают очень разную скорость их работы (ферментативную активность). Причина различий в ферментативной активности заключается не только в том, что работает неодинаковое количество ферментов.

Активность фермента во многом зависит от его структуры. Часто небольшие изменения в составе аминокислот, которые, как правило, являются результатом генетических мутаций или вызваны сбоями при биосинтезе, могут существенным образом изменить свойства фермента или привести к полной потере активности. По этой и другим причинам у разных людей активность ферментов может существенным образом различаться. На активность ферментов влияют и регуляторные факторы, а также условия, в которых работает тот или иной фермент.

Мы знаем о мутациях в геноме человека. Эти мутации, число которых исключительно велико в геноме всех живых организмов, в том числе и у человека , приводят к изменению последовательности нуклеотидов в цепочке ДНК . В конечном итоге эти изменения лежат в основе различий в аминокислотной последовательности белковых макромолекул, что и отражается на свойствах ферментов.

Крайним вариантом негативных мутаций в геноме может быть очень низкая или полная потеря активности фермента, что может привести к летальным последствиям или тяжелым заболеваниям . В этом случае говорят об энзимо - или ферментопатии, которая, носит характер наследственного заболевания .

Но, как правило, подавляющее большинство мутаций вызывает те или иные изменения свойств ферментов, которые отражаются на его активности или регуляторных свойствах. Но есть случаи, когда активность ферментов может значительно возрастать, что также нельзя считать нормальным явлением.

Активностью любого фермента можно управлять, что и происходит в живых системах. Существует несколько ступеней управления ферментами.

Первая ступень управления работает на уровне генома, который выдает информацию, необходимую для биосинтеза ферментов, и регулирует выдачу этой информации.

Вторая ступень управления работает на уровне биосинтеза ферментов в клетке, регулируя выработку ферментов, перенос ферментов туда, где они будут работать, или, регулируя численность клеток, которые производят тот или иной фермент.

И, наконец, третья ступень управления работает на уровне регуляции активности ферментов в процессе его работы, ускоряя (активируя), замедляя (ингибируя) или разрушая (инактивируя) ферменты.

Но управлять ферментами можно и извне, например, с помощью правильного питания , регулируя поступление в организм: белка или необходимых для его биосинтеза аминокислот, витаминов-коферментов, микроэлементов, пищевых субстратов.

Или, напротив, тормозить работу ферментов с помощью пищевых ингибиторов ферментов. Можно также доставлять в организм , например, вместе с пищей готовые ферменты, которые будут работать в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) или во внутренней среде организма, как системные ферменты. Можно вводить в организм бактерии-сапрофиты (пробиотики), которые будут вырабатывать дополнительное количество необходимых ферментов, а можно вводить в организм пищевые вещества (пребиотики), которые являются источниками питания для кишечных микроорганизмов и будут увеличивать численность этих бактерий-симбионтов (полезных бактерий) и их ферментов.

Работа нашего организма - чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

Что такое фермент, современные определения

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае - стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

• Одноуглеродные остатки.
• Остатки альдегидов, а также кетонов.
• Ацильные и гликозильные компоненты.
• Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
• Азотистые основания.
• Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

• Сложных эфиров.
• Гликозидов.
• Эфиров, а также тиоэфиров.
• Связей пептидного типа.
• Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

• Рацемазы, эпимеразы.
• Цистрансизомеразы.
• Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
• Внутримолекулярные трансферазы.
• Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

• Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
• Белки-ферменты (примеры - некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
• Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
• Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция - это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность.Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме &alpha--оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

• Эффект концентрирования.
• Эффект пространственного ориентирования.
• Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

Все интересное

Ферментами называются вещества белковой природы, ускоряющие биохимические реакции в организме. Они принимают участие в переваривании пищи, в процессах роста новых клеток, в работе нервной системы. Инструкция 1Ферменты представляют собой природные…

Ферменты главную роль в химической переработке пище, они вырабатываются в желудке, слюнных железах, кишечнике и поджелудочной железе. Существует огромное количество различных пищеварительных ферментов, однако у них у всех есть ряд общих свойств. …

В клетке существуют тысячи разновидностей белков, каждая из них имеет свою специфическую функцию. Белки участвуют в построении органоидов клетки, ее мембран и оболочек, а также кровеносных сосудов, сухожилий и волос. Белки в живой клеткеВ живой…

Белки – самые важные органические соединения среди всех компонентов живой клетки. Они имеют различное строение и выполняют разнообразные функции. В разных клетках их может быть от 50% до 80% массы. Белки: что они собой представляютБелки – это…

Ферменты – это вещества белковой природы, природная роль которых заключается в способности изменять скорость биохимических процессов в организме. Иными словами, это катализаторы, способствующие расщеплению или синтезу веществ в организме из…

Употребление полезной пищи в сочетании с ферментами, которые способствуют пищеварению, позволяет освободить нашу энергию и направить её в правильное русло. Сбалансированное питание не только благотворительно влияет на внешний вид человека, оно…

Ферменты играют очень важную роль в работе организма человека. Они ускоряют химические процессы, происходящие на клеточном уровне. Фермент - это катализатор усваивания питательных веществ, поступающих в организм. Система пищеварения работает над…

ФЕРМЕНТЫ, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

Ферменты (от лат. fermentum – брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология.

Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.

Действие ферментов

Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов – животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов.

Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать «универсальные» ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра.

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.

Классификация ферментов

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза». Например, если вещество - лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.