Биологическую активность белка определяет. Связь биологической активности белков с их структурой
Что такое белки в целом и какую роль они играют в человеческом организме. Каковы функции белков, что такое азотистый баланс и какова биологическая ценность белков. Это неполный список вопросов затронутых в данной статье.
Продолжаем серию статей "ОБМЕН УГЛЕВОДОВ В ОРГАНИЗМЕ", "ОБМЕН ЖИРОВ В ОРГАНИЗМЕ" статьей "ОБМЕН БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ". Информация рассчитана на широкий круг читателей, при одобрении со стороны читателей серия статей, посвященных физиологии человека, будет продолжена.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ- Пластическая функция белков состоит в обеспечении роста и развития организма за счет процессов биосинтеза. Белки входят в состав всех клеток организма и межтканевых структур.
- Ферментативная активность белков регулирует скорость протекания биохимических реакций. Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образования энергии не только из самих протеинов, но из углеводов и жиров.
- Защитная функция белков состоит в образовании иммунных белков — антител. Белки способны связывать токсины и яды а также обеспечивать свертываемость крови (гемостаз).
- Транспортная функция заключается в переносе кислорода и двуокиси углерода эритроцитным белком гемоглобином , а также в связывании и переносе некоторых ионов (железо, медь, водород), лекарственных веществ, токсинов.
- Энергетическая роль
белков обусловлена их способностью освобождать при окислении энергию. Однако при этом пластическая
роль белков в метаболизме превосходит их энергетическую
, а также пластическую
роль других питательных веществ. Особенно велика потребность в белке в периоды роста, беременности, выздоровления после тяжелых заболеваний.
- В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот и простейших полипептидов , из которых в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени , синтезируются специфические для них белки. Синтезированные белки используются для восстановления разрушенных и роста новых клеток, синтеза ферментов и гормонов.
Косвенным показателем активности обмена белков служит так называемый азотистый баланс. Азотистым балансом называют разность между количеством азота, поступившего с пищей, и количеством азота, выделяемого из организма в виде конечных метаболитов. При расчетах азотистого баланса исходят из того факта, что в белке содержится около 16% азота, то есть каждые 16 г азота соответствуют 100 г белка.
- Если количество поступившего азота равно количеству выделенного, то можно говорить об азотистом равновесии . Для поддержания азотистого равновесия в организме требуется как минимум 30-45г животного белка в сутки (физиологический минимум белка ).
- Состояние, при котором количество поступившего азота превышает выделенное, называют положительным азотистым балансом . Состояние, при котором количество поступившего азота меньше выделенного, называют отрицательным азотистым балансом .
- Азотистое равновесие у здорового человека является одним из наиболее стабильных метаболических показателей.Уровень азотистого равновесия зависит от условий жизнедеятельности человека, вида совершаемой работы, функционального состояния ЦНС и количества поступаемых в организм жиров и углеводов.
Белки органов и тканей нуждаются в постоянном обновлении. Около 400 г белка из 6 кг, составляющих белковый "фонд" организма, ежедневно подвергается катаболизму и должно быть возмещено эквивалентным количеством вновь образованных белков. Минимальное количество белка, постоянно распадающегося в организме, называется коэффициентом изнашивания . Потеря белка у человека массой 70 кг составляет 23 г/сут. Поступление в организм белка в меньшем количестве ведет к отрицательному азотистому балансу, неудовлетворяющему пластические и энергетические потребности организма.
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВВне зависимости от видоспецифичности все многообразные белковые структуры содержат в своем составе всего 20 аминокислот . Для нормального метаболизма имеет значение не только количество получаемого человеком белка, но и его качественный состав, а именно соотношение заменимых и незаменимых аминокислот .
- Незаменимыми
являются 10 аминокислот, которые не синтезируются в организме человека, но вместе с тем абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности. Отсутствие даже одной из них ведет к отрицательному азотистому балансу, потере массы тела и другим несовместимым с жизью нарушениям.
- Незаменимыми аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, цистеин , незаменимыми условно — аргинин и гистидин . Все эти аминокислоты человек получает только с пищей.
- Заменимые аминокислоты также необходимы для жизнедеятельности человека, но они могут синтезироваться и в самом организме из продуктов обмена углеводов и липидов. К ним относятся гликокол, аланин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, серин, глицин ; условно заменимые — аргинин и гистидин .
- Белки, содержащие полный набор незаменимых аминокислот, называются полноценными и имеют максимальную биологическую ценность (мясо, рыба, яйца, икра, молоко, грибы, картофель ).
- Белки в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты или если они содержатся в недостаточных количествах называются неполноценными (растительные белки ). В связи с этим для удовлетворения потребности в аминокислотах наиболее рациональной является разнообразная пища с преобладанием белков животного происхождения.
- Суточная потребность в белках у взрослого человека составляет 80-100 г белка, в том числе 30 г животного происхождения, а при физических нагрузках — 130-150 г. Эти количества в среднем соответствуют физиологическому оптимуму белка — 1 г на 1 кг массы тела.
- Животный белок пищи практически полностью превращается в собственные белки организма. Синтез же белков организма из растительных белков идет менее эффективно: коэффициент превращения составляет 0,6 - 0,7 по причине дисбаланса незаменимых аминокислот в животных и растительных белках.
- При питании растительными белками , действует "правило минимума ", согласно которому синтез собственного белка зависит от незаменимой аминокислоты, которая поступает с пищей в минимальном количестве .
После приема пищи, особенно белковой, отмечено повышение энергообмена и теплопродукции . При употреблении смешанной пищи энергообмен возрастает примерно на 6%, при белковом питании повышение может достигнуть 30-40% общей энергетической ценности всего введенного в организм белка. Повышение энергообмена начинается через 1-2 ч, достигает максимума через 3 ч и продолжается в течение 7 — 8 ч после приема пищи.
Гормональная регуляция метаболизма белков обеспечивает обеспечивает динамическое равновесие их синтеза и распада.
- Анаболизм белков контролируется гормонами аденогипофиза (соматотропин ), поджелудочной железы (инсулин ), мужских половых желез (адроген ). Усиление анаболической фазы метаболизма белков при избытке этих гормонов выражается в усиленном росте и увеличении массы тела. Недостаток анаболитических гормонов вызывает задержку роста у детей.
- Катаболизм белков регулируется гормонами щитовидной железы (тироксин и трийодтиронон ), коркового (клюкокортикоиды ) и мозгового (адреналин ) вещества надпочечников. Избыток этих гормонов усиливает распад белков в тканях, что сопровождается истощением и отрицательным азотистым балансом. Недостаток гормонов, например, щитовидной железы сопровождается ожирением.
Белки являются, безусловно, одними из важнейших компонентов в процессе жизнедеятельности организма. А главное, они играют чрезвычайно важную роль в питании человека, так как являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма. Недаром ведь в 2005 году по законопроекту, подготовленному Минздравсоцразвития, "в целях повышения качества питания в новой потребительской корзине предлагается увеличить объем продуктов, содержащих белок животного происхождения, одновременно сократив объем продуктов, содержащих углеводы".
Cообщение # 3367, написанное 05-03-2014 в 14:52 МСК, удалено.
| # 1347 · 07-06-2013 в 12:37 МСК · ip адрес записан · |
Биологические науки можно охарактеризовать как науки, изучающие механизмы, с помощью которых молекулы осуществляют свои специфические функции в живых клетках.
Механизм действия простых неорганических ионов и органических молекул во многих случаях удалось до некоторой степени объяснить. Мы имеем, например, известное представление о физиологических последствиях повышения или понижения осмотического давления жидкостей тела при введении или удалении хлористого натрия. Другим примером служит нарушение проведения нервных импульсов в синапсах, возникающее после введения физостигмина, которое можно частично отнести за счет действия этого наркотика на фермент холинэстеразу. Однако даже такие хорошо изученные системы продолжают оставаться областью поисков и спекуляций для исследователей, что свидетельствует о сложности клетки.
Химики, изучающие белок, естественно, сознают, что легче всего приблизиться к пониманию функций клетки, изучая структуру и функцию молекул белка. Эта точка зрения, по-видимому, не лишена оснований. За исключением тех редких явлений в биологии, которые носят чисто физический характер, «жизнь» клеток основана главным образом на совокупности ферментативных катализов и их регулировании.
Область химии белка теперь достигла достаточной сложности, чтобы думать о белках скорее как об органических веществах, а не как о конгломератах аминокислот. Несмотря на необычайную сложность молекулы белка, мы можем в настоящее время количественно описать такие явления, как денатурация, в терминах довольно хорошо установленных изменений в специфических типах химических связей. Такая благоприятная ситуация дает нам возможность найти разумные пути для сопоставления специфических особенностей ковалентной и нековалентной структуры белков с биологической активностью. Белковые молекулы, по-видимому, состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой и удерживаемых в виде спиральной структуры благодаря наличию системы разнообразных химических связей различной силы. При изменении какой-либо из этих связей появляется вещество, которое не идентично первоначальной нативной молекуле и которое в известном смысле можно рассматривать как денатурированный белок. Однако с точки зрения функции мы можем придерживаться более строгих критериев. Нативность фермента, выражающуюся в его способности катализировать некую определенную реакцию, не следует связывать со всей его структурой.
Изучение последствий частичного специфического разрушения биологически активных белков начато совсем недавно. Однако еще 20 с лишним лет назад было показано, что замещение некоторых активных групп белков или превращение их в какие-либо другие группы не сопровождается потерей активности. Пожалуй, наиболее хорошо изученный пример такого рода исследований - это серия работ Херриота и Нортропа по Изучению активности пепсина при постепенном ацетилировании его молекулы. Пепсин обрабатывали кетеном, и при этом происходило превращение свободных аминогрупп и гидроксильных групп в их ацетилпроизводные. С помощью этого метода Херриот смог получить кристаллическое ацетилпроизводное пепсина, содержащее 7 ацетильных групп на молекулу пепсина. Ацетилпепсин обладал 60% каталитической активности исходного фермента. Херриот показал, что спектр поглощения в ультрафиолете этого вещества, обладавшего 60% активности, изменился настолько, что это изменение можно было объяснить блокированием трех гидроксильных групп тирозина. При осторожном гидролизе ацетилированного пепсина при pH 0 или при pH 10,0 происходило отщепление трех ацетильных групп, сопровождавшееся восстановлением каталитической активности фермента. Эти, а также некоторые другие исследования показали, что остатки тирозина имеют какое-то отношение к активности пепсина, тогда как ацетилирование ряда свободных аминогрупп белка не оказывает влияния на его функцию.
Такого рода опыты стали в настоящее время относительно обычными, и нет сомнения в том, что можно несколько изменить строение многих ферментов и гормонов, не вызывая их инактивации. Несмотря на эти данные, еще сравнительно недавно считали, что структура биологически активных белков более или менее «неприкосновенна» и что для осуществления своих функций эти белки должны сохранять свою трехмерную структуру во всей ее целостности.
Эта концепция поддерживается некоторыми теоретическими соображениями, согласно которым молекула белка может иметь несколько различных резонансных конфигураций. Наблюдения, проведенные в области иммунологии, также говорят в пользу этой концепции. Хорошо известно, что относительно небольшие изменения, например, в строении гаптена, могут вызвать значительный сдвиг эффективности реакции со специфическим антителом.
Идея «неприкосновенности» структуры белка теперь постепенно заменяется идеей о «функциональной значимости части молекулы». Вскоре после того, как Сэнджер с сотрудниками завершили свои фундаментальные исследования инсулина быка, Лене показал, что определенное нарушение структуры гормона, а именно удаление С-концевого остатка аланина в цепи В, не ведет к потере биологической активности. Эволюционное значение этого факта в свое время было неясно, поскольку это был первый опыт такого рода и можно было рассматривать его как отдельный нетипичный случай. Однако в настоящее время накопилось много подобных наблюдений, и необходимо заняться вопросом о том, почему С-концевой остаток аланина сохранился в качестве постоянного структурного элемента молекулы инсулина, если этот остаток не играет роли в биологической активности гормона.
Инсулин подвергался и другим более подробным исследованиям этого типа. Однако для того, чтобы выяснить, до какой степени можно нарушить структуру белков, не вызывая при этом их инактивации, мы обратимся к трем другим примерам, о которых имеется несколько больше сведений: 1) гормону гипофиза, АКТГ; 2) ферменту поджелудочной железы - рибонуклеазе и 3) растительному ферменту - папаину. При последующем обсуждении этих примеров мы используем более или менее одновременно два различных подхода к структурной основе биологической активности: во-первых, мы постараемся показать, что активные полипептиды можно подвергать разрушению, не нарушая их функции, т. е. выявить части структуры, не имеющие существенного значения для функции; во-вторых, следует определить существенные части структуры, т. е. активные центры.
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .
31. Четвертичная структура белка определяется:
а) спирализацией полепептидной цепи
б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи
в)спирализацией нескольких полипептидных цепей
г) соединением нескольких полипептидных цепей.
32.В поддержании четвертичной структуры белка не принимаются участии:
а) пептидные б) водородные в) ионные г) гидрофобные.
33. Физико-химические и биологические свойства белка полностью определяет структура:
а) первичная б) вторичная в) третичная г) четвертичная.
34. К фибриллярным белкам относятся:
а) глобулин, альбумин, коллаген б) коллаген, кератин, миозин
в) миозин, инсулин, трипсин г) альбумин, миозин, фиброин.
35. К глобулярным белкам относятся:
а) фибриноген, инсулин, трипсин б)трипсин, актин, эластин
в) эластин, тромбин, альбумин г) альбумин, глобулин, глюкагон.
36. Молекула белка приобретает природные (нативные) свойства в результате самосборки структуры
а) первичной б) в основном первичной, реже вторичной
в) четвертичной г) в основном третичной, реже четвертичной.
37. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:
а) нуклеозиды б) нуклеотиды в) полинуклеотиды г)азотистые основания.
38. Молекула ДНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин
в) тимин,урацил,тимин,цитозин г) аденин,урацил,тимин,цитозин
39.Молекула РНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин в) тимин,урацил,аденин,гуанин г) аденин,урацил,тимин,цитозин.
1. Какие органоиды отвечают за синтез белка?
2. Как называются структуры ядра, хранящие информацию о белках организма?
3. Какая молекула является матрицей (шаблоном) для синтеза и-РНК?
4. Как называется процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосоме?
5. На какой молекуле находится триплет называемый кодон?
6. На какой молекуле находится триплет называемый антикодон?
7. По какому принципу антикодон узнает кодон?
8. Где в клетке происходит образование комплекса т-РНК+аминокислота?
9. Как называется первый этап биосинтеза белка?
10. Дана полипептидная цепь: -ВАЛ - АРГ - АСП- Определить структуру соответствующих цепей ДНК.
1) Фрагмент гена ДНК имеет след. последовательность нуклеотидов ТЦГГТЦААЦТТАГЦТ. Определите последовательность нуклеотидов и-РНК и аминокислот в полипептидной цепи белка.
2) Определите последовательность нуклеотидов иРНК, синтезированную с правой цепи участка молекулы ДНК, если её левая цепь имеет след. последовательность: -Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Г-Г-А-Т-Т-Ц-Г-Т-Г.
3) Определите последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка
-Г-Т-А-А-Г-А-Т-Т-Т-Ц-Т-Ц-Г-Т-Г
4) Определите последовательность нуклеотидов в молекуле иРНК, если участок молекулы белка, синтезированный с неё имеет вид: - треонин - метионин- гистидин - валин- арг. - пролин - цистеин -.
5) Как изменится структура белка, если из кодирующего его участка ДНК:
-Г-А-Т-А-Ц-Ц-Г-А-Т-А-А-А-Г-А-Ц- удалить шестой и тринадцатый (слева) нуклеотиды?
6) Какие изменения произойдут в строении белка, если в кодирующем его участке ДНК: -Т-А-А-Ц-А-Г-А-Г-Г-А-Ц-Ц-А-А-Г-... между 10 и 11 нуклеотидами включен цитозин, между 13 и 14 - тимин, а на конце рядом с гуанином пробивается ещё один гуанин?
7) Определите иРНК и первичную структуру белка, закодированного в участке ДНК: -Г-Т-Т-Ц-Т-А-А-А-А-Г-Г-Ц-Ц-А-Т- .. если 5 -й нуклеотид будет удалён, а между 8 и 9 нуклеотидом встанет тимидиловый нуклеотид?
8) Полипептид состоит из след. друг за другом расположенных аминокислот: валин - аланин - глицин - лизин - триптофан - валин - серни- глутаминовая кислота. Определите структуру участка ДНК, кодирующего выше указанный полипептид.
9) Аспарагин - глицин - фенилаланин - пролин - треонин - метионин - лизин - валин - глицин.... аминокислоты, последовательно составляют полипептид. Определите структуру участка ДНК, кодирующего данный полипептид.
Белки, такие как коллаген, кератин, эластин, используют в косметологии давно. А вот пептиды начали применять сравнительно недавно. И, подобно тому как восходящая звезда часто затмевает стареющую примадонну, пептиды грозят полностью затмить белки на косметической сцене. Что это, всего лишь эффект новизны или пептиды действительно предлагают что-то новое по сравнению с белками? Давайте сравним.
Размер имеет значение
Основной проблемой белков при нанесении на кожу в составе косметических средств или фармацевтических препаратов является большой размер молекул, что исключает проникновение этих молекул через роговой слой. Даже в белковых гидролизатах, которые обычно используют в косметике, остаются слишком большие фрагменты, чтобы можно было говорить об их эффективном проникновении в кожу. Крупные белковые полимеры на поверхности кожи формируют пленку, которая при достаточной влажности воздуха увлажняет и смягчает роговой слой или, наоборот, может оказать лифтинговый эффект и вызвать чувство стянутости, если на улице очень сухо, ветрено или морозно. Ho такой эффект характерен в большей степени для линейных полипептидов.
Многие пептиды, которые на порядки меньше белков, уже способны пройти через роговой слой и достичь слоя живых клеток. Конечно, через неповрежденную кожу даже пептидам проникнуть сложно, но на здоровой коже всегда имеются микротрещины, потертости, участки с нарушенным барьером и т.д. Кроме того, проницаемость кожи можно повысить - сделать пилинг, создать состояние гипергидратации или применить энхансеры проницаемости.
В косметологии есть особая категория препаратов - энзимные (ферментативные) пилинги, в которых белковая фракция представлена про-теолитическими ферментами. В данном случае как раз и не нужно, чтобы белок-фермент проходил через роговой слой. Об этих препаратах мы поговорим отдельно.
Стабильность в готовом продукте
Как уже было сказано выше, все большие белки имеют сложную трехмерную структуру, которая определяет их биологические свойства. Поэтому белки утрачивают свою функциональность, как только их структура дезорганизуется, что часто и происходит в косметической рецептуре.
Структура небольших пептидов отличается более высокой стабильностью в большинстве косметических композиций.
Видоспецифичность
Белки видоспецифичны, поэтому коллаген, скажем, рыб или птиц не будет «работать» в организме человека до тех пор, пока его не разберут на отдельные аминокислоты и не построят из них «правильный» коллаген.
А вот малые пептиды, как правило, универсальны, и в этой связи сигнальные молекулы животных и даже растений могут влиять и на клетки человека. Объясняют это тем, что система клеточной регуляции так же, как и базовые механизмы защиты, формировалась на самых ранних этапах эволюции живых существ и впоследствии уже мало изменялась. Это позволяет взять пептид, выделенный, скажем, из сои, и использовать его для стимуляции обновления клеток кожи. Все эти свойства ставят пептиды в разряд самых перспективных и интересных косметических ингредиентов сегодняшнего, а скорее всего, и завтрашнего дня.
